Рибосомы в клетках эукариот. Рибосомы

Рибосома представляет собой элементарную клеточную машину синтеза любых белков клетки. Все они построены в клетке одинаково, имеют одинаковую молекулярную композицию, выполняют одинаковую функцию – синтез белка – поэтому их можно так же считать клеточными органоидами. В отличие от других органоидов цитоплазмы (пластид, митохондрий, клеточного центра, мембранной вакуолярной системы и др.) они представлены в клетке огромным числом: за клеточный цикл их образуется 1 х 10 7 штук. Поэтому основная масса клеточной РНК представляет собой именно рибосомную РНК. РНК рибосом относительно стабильна, рибосомы могут существовать в клетках культуры ткани в течение нескольких клеточных циклов. В печеночных клетках время полужизни рибосом составляет 50-120 часов.

Рибосомы – это сложные рибонуклеопротеидные частицы, в состав которых входит множество молекул индивидуальных (неповторенных) белков и несколько молекул РНК, Рибосомы прокариот и эукариот по своим размерам и молекулярным характеристикам отличаются, хотя и обладают общими принципами организации и функционирования. К настоящему времени методом рентгеноструктурного анализа высокого разрешения полностью расшифрована структура рибосом.

Полная, работающая рибосома, состоит из двух неравных субъединиц, которые легко обратимо диссоциируют на большую субъединицу и малую. Размер полной прокариотической рибосомы составляет 20 х 17 х 17 нм, эукариотической – 25 х 20 х 20. Полная прокариотическая рибосома имеет коэффициент седиментации 70S и диссоциирует на две субъединицы: 50S и 30S. Полная эукариотическая рибосома, 80S рибосома, диссоциирует на 60S и 40S субъединицы. Форма и детальные очертания рибосом из разнообразных организмов и клеток, включая как прокариотические, так и эукариотические, поразительно похожи, хотя и отличаются рядом деталей. Малая рибосомная субъединица имеет палочковидную форму с несколькими небольшими выступами (см. рис. 81), ее длина составляет около 23 нм, а ширина – 12 нм. Большая субъединица похожа на полусферу с тремя торчащими выступами. При ассоциации в полную 70S рибосому малая субчастица ложится одним концом на один из выступов 50S частицы, а другим в ее желобок. В состав малых субъединиц входит по одной молекуле РНК, а в состав большой – несколько: у прокариот – две, а у эукариот – 3 молекулы. Характеристики молекулярной композиции рибосом даны в таблице 9.

Таблица 9. Молекулярная характеристика рибосом

Таким образом в состав эукариотической рибосомы входят четыре молекулы РНК разной длины: 28S РНК содержит 5000 нуклеотидов, 18SРНК – 2000, 5,8S РНК – 160, 5SРНК – 120.Рибосомные РНК обладают сложной вторичной и третичной структурой, образуя сложные петли и шпильки на комплементарных участках, что приводит к самоупаковке, самоорганизации этих молекул в сложное по форме тело. Так, например, сама по себе молекула 18S РНК в физиологических ионных условиях образует палочковидную частицу, определяющую форму малой субъединицы рибосом.

Под действием низких ионных сил, особенно при удалении ионов магния, плотные рибосомные субъединицы могут разворачиваться в рыхлые рибонуклеопротеидные тяжи, где можно наблюдать кластеры отдельных белков, но правильных структур, типа нуклеосом, нет, т.к. нет групп из сходных белков: в рибосоме все 80 белков разные.

Для того, чтобы образовались рибосомы необходимо наличие четырех типов рибосомных РНК в эквимолярных отношениях и наличие всех рибосомных белков. Сборка рибосом может происходить спонтанно in vitro , если последовательно добавлять к РНК белки в определенной последовательности.

Следовательно для биосинтеза рибосом необходим синтез множества специальных рибосомных белков и 4-х типов рибосомной РНК. Где эта РНК синтезируется, на каком количестве генов, где эти гены локализованы, как они организованы в составе ДНК хромосом – все эти вопросы в последние десятилетия были успешно разрешены при изучении строения и функции ядрышек.

Впервые рибосомы были обнаружены в животной клетке в 1955 году. В этом же году были получены данные, что они выполняют важные функции в обмене веществ - являются центрами биосинтеза белка. Рибосомы способствуют реализации наследственной информации клетки и обеспечивают уникальность каждого вида организмов за счёт образования специфичных для него белков.

Локализация

Рибосомы присутствуют во всех типах клеток. Они образуются в ядре, затем выходят из него и размещаются в:

• цитоплазме;
• митохондриях;
• пластидах;
• на мембранах эндоплазматической сети (ЭПС).

Рис. 1. Рибосомы на мембранах шероховатой ЭПС.

Строение

Рибосома имеет размеры около 25 - 30 нм и состоит из двух неравных частиц, называемых большой и малой субъединицами.

Рис. 2. Строение рибосомы.

Каждая субъединица в процессе синтеза белка выполняет свою функцию. По химическому составу рибосомы являются комплексом белков и РНК, причём именно РНК определяет их свойства.

Синтез белка

Процесс биосинтеза белка чрезвычайно сложен и энергоёмок.
В нём участвуют:

• регуляторные белки;
• белки-катализаторы;
• АТФ и ГТФ, как источники энергии;
• молекулы транспортной и информационной РНК;
• ионы магния.

Рибосомы являются центрами и организаторами белоксинтезирующей системы, которая способна работать также и вне клетки.

Транскрипция

Информация о строении белка находится в гене.

ТОП-4 статьи которые читают вместе с этой

В процессе транскрипции в ядре клетки образуется копия гена в виде информационной РНК (и-РНК). Информацией в данном случае является определённая последовательность нуклеотидов, - составных частей и-РНК.

Последовательность нуклеотидов и-РНК кодирует нуклеотидную последовательность ДНК (ген является участком ДНК).

Трансляция

После того, как и-РНК выходит из ядра в цитоплазму, к ней присоединяется рибосома, тем самым инициируя сборку белоксинтезирующей системы.

Затем начинается процесс трансляции - синтеза белковой молекулы из аминокислот, которые доставляются к рибосоме транспортными РНК (т-РНК).

Рис. 3. Схема биосинтеза белка на рибосоме.

После присоединения каждой новой аминокислоты субъединицы рибосомы перемещаются по цепочке и-РНК на один кодон. Кодон - это три нуклеотида, кодирующие определённую аминокислоту.

Всего информация о составе белка переписывается дважды, сначала с ДНК на и-РНК, потом с и-РНК на сам белок. Информация в белке это последовательность аминокислот, а в ДНК и и-РНК - последовательность нуклеотидов.

В процессе биосинтеза белка осуществляются следующие функции рибосом:

• связка и удержание компонентов белоксинтезирующей системы;
• катализ реакций, ведущих к образованию пептидных связей;
• катализ гидролиза ГТФ;
• механическое перемещение по цепочке и-РНК.

Различия в строении и выполняемых функциях рибосомных субъединиц представлены в таблице.

Функция перемещения рибосомы по и-РНК осуществляется совместно двумя субъединицами.

Что мы узнали?

Мы выяснили какую функцию выполняют в клетке рибосомы. Они являются основной частью белоксинтезирующей системы. На рибосомах происходит сборка белковых молекул. Белки, входящие в состав самих рибосом, регулируют и катализируют процессы белкового синтеза.

Тест по теме

Оценка доклада

Средняя оценка: 4.1 . Всего получено оценок: 62.

Рибосомы являются важнейшими органоидами клетки, так как на них протекает процесс трансляции - синтез полипептида на матричной РНК (мРНК). Другими словами, рибосомы служат местом белкового синтеза .

Строение рибосом

Рибосомы относятся к немембранным органоидам. Они очень мелкие (около 20 нм), но многочисленные (тысячи и даже миллионы на клетку), состоят из двух частей – суб ъединиц . В состав субчастиц входят рибосомальные РНК (рРНК) и рибосомные белки, т. е. рибосомы по химическому составу являются рибонуклеопротеи д ами . Однако в них также присутствует небольшое количество низкомолекулярных соединений. Из-за многочисленности рибосом, рРНК составляет более половины от всей РНК клетки.

Одну из субъединиц называют «малой», вторую – «большой».

В собранной из субъединиц рибосоме выделят два (по одним источникам) или три (по другим) участка, которые называют сайтами . Один из участков обозначают A (aminoacyl) и называют аминоацильным, второй - P (peptidyl) - пептидильный. Данные сайты являются основными каталитическими центрами протекающих на рибосомах реакций. Третий участок обозначают E (exit), через него освободившаяся от синтезируемого полипептида транспортная РНК (тРНК), покидает рибосому.

Кроме перечисленных сайтов на рибосомах есть другие участки, используемые для связывания различных ферментов.

Когда субъединицы диссоциированы (разъединены) специфичность сайтов теряется, т. е. они определяются сочетанием соответствующих областей обеих субъединиц.

Отличие рибосом прокариот и эукариот

Соотношение по массе белков и РНК в рибосоме примерно поровну. Однако у прокариот белков меньше (около 40%).

Размеры как самих рибосом, так и субъединиц выражают в скорости их седиментации (осаждения) при центрифугировании. При этом S обозначает константу Сведберга - единицу, характеризующую скорость оседания в центрифуге (чем больше S, тем быстрее частица осаждается, а значит тяжелее). У прокариот рибосомы имеют размер в 70S, а у эукариот - в 80S (т. е. они тяжелее и крупнее). При этом субъединицы прокариотических рибосом имеют значения 30S и 50S, а эукариотических - 40S и 60S. Размеры рибосом в митохондриях и хлоропластах эукариот сходны с прокариотическими (хотя имеют определенную вариабельность по размерам), что может указывать на их происхождение от древних прокариотических организмов.

У прокариот в состав большой субъединицы рибосом входит две молекулы рРНК и более 30 молекул белка, в состав малой - одна молекула рРНК и около 20 белков. У эукариот в субъединицах больше молекул белка, а также в большой субъединице три молекулы рРНК. Составляющие рибосому белки и молекулы рРНК обладают способностью к самосборке и в итоге образуют сложную трехмерную структуру. Структуру рРНК поддерживают ионы магния.

Синтез рРНК

У эукариот в состав рибосом входят 4 вида рРНК. При этом три образуются из одного транскрипта-предшественника - 45S рРНК. Он синтезируется в ядрышке (на петлях хромосом его формирующем) при помощи РНК-полимеразы-1. Гены рРНК имеют много копий (десятки и сотни) и обычно располагаются на концах разных пар хромосом. После синтеза 45S рРНК разрезается на 18S, 5.8S и 28S рРНК, каждая из которых подвергается тем или иным модификациям.

Четвертый вид рРНК синтезируется вне ядрышка с помощью фермента РНК-полимеразы-3. Это 5S РНК, которая после синтеза не нуждается в .

Третичная структура рРНК в составе рибосом очень сложная и компактная. Она служит каркасом для размещения рибосомных белков, которые выполняют вспомогательные функции для поддержания структуры и функциональности.

Функция рибосом

Функционально рибосомы являются местом связывания молекул, участвующих в синтезе (мРНК, тРНК, различные факторы). Именно в рибосоме молекулы могут занять друг по отношению к другу такое положение, которое позволит быстро протечь химической реакции реакции.

В эукариотических клетках рибосомы могут находиться свободно в цитоплазме или быть прикрепленными с помощью специальных белков к ЭПС (эндоплазматическая сеть, она же ЭР - эндоплазматический ретикулум).

В процессе трансляции рибосома перемещается по мРНК. Часто по одной нитевидной мРНК двигаются несколько (или множество) рибосом, образуя так называемую полисому (полирибосому).

Рибосомы (ribosome) является немембранные органелл клетки, состоящий из рРНК и рибосомных белков (протеинов). Рибосомы осуществляет биосинтез белков транслируя с мРНК полипептидную цепь. Таким образом, рибосому можно считать фабрикой, производящей белки, основываясь на имеющейся генетической информации. В клетке созревшие рибосомы находятся преимущественно в компартментах, для активного белкового синтеза. Они могут свободно плавать в цитоплазме или быть прикрепленными к цитоплазматического стороны мембран эндоплазматического ретикулума или ядра. Активные (те что есть в процессе трансляции) рибосомы находятся преимущественно в виде полисом. Существует ряд свидетельств, указывающих на то, что рибосома является рибозимов.

Исторический обзор

Рибосомы было обнаружено в начале 1950-х годов. Первое глубокое исследование и описание рибосом, как клеточных органелл, было совершено Джорджем Паладе (George E. Palade). По имени исследователя, рибосомы были названы «частицами Паладе», но впоследствии, в 1958 году, их было переименовано в «рибосомы», учитывая высокое содержание РНК. Роль рибосом в биосинтезе белков было установлено более десятилетием позже.

Синтетическая рибосома

После отсоединения от мРНК и началом нового раунда трансляции рибосомальные малая и большая субъединицы отделяются друг от друга. Поэтому, создание синтетической рибосомы было технически сложным, поскольку синтетические и имеющиеся в клетке субъединицы смешивались от раунда к раунду трансляции.

Начиная с конца 90-х годов 20 века удалось создать несколько видов мутантных малых субъединиц рибосомы, которые имели специфическую последовательность в 16S рРНК и соединялись с мРНК, в которой последовательность Шайна-Дальгарно была специфически синтезирована для взаимодействия с модифицированной 16S рРНК. Это позволило выполнять отбор мутировавших малых субъединиц РНК от нативных и интрудукуваты несколько мутаций для изучения свойств синтеза белка.

Однако большая рибосомальная субъединица представила проблемы, поскольку при создании синтетического варианта не бело возможности заставить его отделяться от мРНК или от малой субъединицы после завершения одного раунда трансляции. Большая субъединица содержит важные для изучения структуры, такие как канал для выхода синтезируемого белка и сайт PTC (англ. Peptidyl transferase centre), в котором происходит соединение аминокислоты, присоединена к тРНК, которая находятся на А-сайте рибосомы, к пептидильного цепи, который соединен к молекуле тРНК, которая находится на P-сайи рибосомы

В июле 2015 года удалось синтезировать первую полностью синтетическую рибосому. Для того, чтобы большая и малая субъединицы НЕ отсоединялись, их было связано в одну молекулу путем синтеза 16S-23S конструкта (Ribo-T). Такая синтетическая рибосома успешно выполняла синтез белка не только in vitro, но и поддерживала рост E.coli при вынужденной отсутствия нативных рибосом.

Строение рибосомы

Общее строение

Рибосомы прокариот и эукариот очень похожи по строению и функции, но отличаются размером. Они состоят из двух субъединиц: одной большой и одной малой. Для процесса трансляции необходимо слаженное взаимодействие обеих субъединиц, вместе составляют комплекс с молекулярной массой несколько миллионов Дальтон (Da). Субъединицы рибосом обычно обозначаются единицами Сведберга (S), является мерой скорости седиментации при центрифугирования и зависят от массы, размера и формы частицы. Обозначены в этих единицах, большая субъединица является 50S или 60S (прокариотические или эукариотические, соответственно), имела является 30S или 40S, и целая рибосома (комплекс малой вместе с большой) 70S или 80S.

Молекулярный состав

Молекулярный состав рибосом является достаточно сложным. Например, рибосома дрожжей "Saccharomyces cerevisiae" состоит из 79 рибосомных белков и 4 различных молекул рРНК. Биогенез рибосом также чрезвычайно сложным и многоступенчатым процессом, происходящим в ядре и ядрышке эукариотической клетки.

Атомная структура большой субъединицы (50S) организма Haloarcula marismortui была опубликована N. Ban et al. В журнале Science 11 августа 2000. Вскоре после этого, 21шого сентября 2000 года, BT Wimberly, et al., Опубликовали в журнале Nature структуру 30S субъединицы организма Thermus thermophilus. Используя эти координаты, MM Yusupov, et al. Сумели реконструировать целую 70S частичку Thermus thermophilus и опубликовать ее в журнале Science, в Мае 2001 В 2009 году профессор Джордж Чьорч (George Church) и коллеги из Гарварда создали полностью функциональную искусственную рибосому в обычных условиях, которые присутствуют в клеточном среде. Как конструкционные элементы использовались молекулы с расщепленной с помощью энзимов кишечной палочки. Созданная рибосома успешно синтезирует белок, отвечающий за биолюминесценцию.

Центры связывания РНК

Рибосомы содержит четыре сайты связывания для молекул РНК: один для мРНК и три для тРНК. Первый сайт связывания тРНК называется сайтом "аминоацил-тРНК ", или" А-сайтом ". В этом сайте содержится молекула тРНК "заряженная" "следующей" аминокислотой. Другой сайт, "пептидил-тРНК "связывающий, или" P-сайт ", содержит молекулу тРНК, связывает растущий конец полипептидной цепи. Третий сайт, это "сайт выхода", или "E-сайт". В этот сайт попадает пустая тРНК которая избавилась растущего конца полипептида, после его взаимодействия с последующей "заряженной" аминокислотой в пептидильному сайте. Сайт связывания мРНК находится в малой субъединицы. Он удерживает рибосому "нанизанной" на мРНК которую рибосома транслирует.

Функция

Рибосомы являются органелл, на которой происходит трансляция генетической информации, закодированной в мРНК. Эта информация воплощается в синтезированный тут же полипептидную цепь. Рибосомы несет двоякую функцию: является структурной платформой для процесса декодирования генетической информации с РНК, и владеет каталитическим центром ответственным за формирование пептидной связи, так называемым "пептидил-трансферазним центром". Считается пептидил-трансферазна активность ассоциируется с рРНК, и поэтому рибосома является рибозимов.

Локализация рибосом

Рибосомы классифицируются как свободные (находятся в гиалоплазме) и несвободные или прикрепленные (связанные с мембранами эндоплазматической сети).

Свободные и прикреплены рибосомы отличаются только локализацией, но они структурно идентичны. Рибосому называют свободной или прикрепленной в зависимости от того белок синтезируемый имеет ЭР-нацеленную сигнальную последовательность, поэтому индивидуальная рибосома может быть прикрепленной создавая один белок, но свободной в цитозоле когда создает другой белок.

Рибосомы иногда называют органеллами, но использование термина органеллы ограничивается субклеточном компонентами которых фосфолипидную мембрану, а рибосома (being entirely particulate) таковой не является. Поэтому рибосомы иногда описывают как "немембранные органеллы".

Общая информация

В эукариотических организмах рибосомы можно найти не только в цитоплазме, но и внутри в некоторых крупных мембранных органеллах, в частности в митохондриях и хлоропластах. Строение и молекулярный состав этих рибосом отличается от состава обще-клеточных рибосом, и является близким в состав рибосом прокариот. Такие рибосомы синтезируют органелл-специфические белки, транслируя органелл-специфическую мРНК.

В эукариотических клетках долгое время считалось, что рибосомы, прикрепленные к эндоплазматического ретикулума выполняют синтез белков, которые будут секретируемого наружу или трансмембранных или других сигнальных белков, присоединенных к плазмалеммы. Рибонуклеопротеин SRP (англ. Signal recognition particle) выполняет распознавание тех белков в процессе синтеза, которые должны быть трансмембранными и присоединяет рибосому к эндоплазматического ретикулума. Однако в последнее время исследования указывают, что 50-75% рибосом могут быть прикреплены к ЭПР за не до конца выяснены механизмы и большинство белков в клетке проходит синтез в рибосомах, прилегающих к ЭПР. Так, в клеточной линии HEK-293 75% мРНК видповидяе цитозольным белкам, однако до 50% рибосом связанные с ЭПР.

Болезни

Считается, что генетические дефекты рибосомных белков и факторов биогенеза рибосом является летальными на ранних эмбриональных стадиях развития высших организмов. Экспериментальный мутагенез рибосомных белков в Drosophila melanogaster (мутации minute) вызывает общий фенотип: заниженная скорость митоза, уменьшен размер тела, заниженная фертильность, короткие реснички. Существует ряд свидетельств связывающих раковую трансформацию клеток млекопитающих с расстройствами трансляционной системы в целом и расстройствами системы биогенеза рибосом в частности.

Изучение основных процессов, которые поддерживают существование органической жизни, ведется в разных направлениях. Львиная доля исследований приходится на молекулярную биологию и микробиологию. Как уже сейчас ясно, здоровье и жизнь многоклеточных сложных организмов по большей части зависит от тех операций, которые протекают внутри клеток. Изучение внутриклеточных метаморфоз – трудоемкое занятие, поскольку клетка многоклеточного эукариота не может жить жизнью отдельного организма. Жизнь эукариотов изучается, в том числе, и на базе знаний о простейших и бактерий. Так, рибосомы простейших бактерий очень похожи и по строению, и по функциям с ядерными клетками.

Изучая рибосомы в составе бактерий, человек получает не только важные знания о сложном процессе синтеза белка из аминокислот в органической клетке, но и добывает инструменты в борьбе со многими болезнями. Именно рибосомные нуклеопротеиды бактерий дают информацию о механизмах воздействия антибиотиков на патогенные микроорганизмы (вирусы, бактерии и т.д.).

В клетке бактерии рибосома выполняет функцию формировщика молекул белка. Ее строение обуславливает сложный процесс биосинтеза.

Суть работы нуклеопротеида заключается в том, что с его помощью на базе матричных РНК, с использованием транспортных РНК, производятся сложные полипептидные соединения, без которых бактериальная клетка не может продолжать свое существование.

Матричная и транспортная РНК не являются частью рибосомы, а содержатся в цитоплазме бактериальной клетки.

Таким образом, в синтезе белка принимает участие три клеточных структуры:

• матрица;
• транспортная РНК;
• рибосома.

Методы изучения

Современные биологические лаборатории имеют широкие возможности для изучения клетки и ее органоидов.

В сравнении с рибосомами эукариот, эти органоиды у прокариотов очень мелкие. Хотя в остальном эти составляющие клеток и бактерий и эукариотов очень похожи. Они также состоят из двух субчастиц, и сам процесс синтеза белка имеет массу схожих механизмов.

В связи с тем, что рибосомные нуклеопротеиды представляют одну из наиболее интересных человеку структурных единиц клетки, сегодня есть достаточно методов выявления закономерностей устройства и функционирования этого органоида.

Одним из самых широко используемых методов выявления нуклеопротеидов в бактериях является рибосомальный профилинг.

Этот метод выполняют следующим образом:

1. Разрушение бактериальной клетки путем механического воздействия на нее. Химические реакции в данном случае исказят картину.
2. Разрушение молекул РНК, которые не входят в состав рибосомы.
3. Удаление всех полипептидных остатков из тех продуктов, которые были получены в результате разрушения.
4. Обратное преобразование РНК в ДНК.
5. Чтение аминокислотных последовательностей.

Само секвенирование может реализовываться с помощью нескольких методов, в частности, двух самых распространенных.

Метод Эдмана

Один из первых разработанных. Суть этого метода состоит в том, что пептид (белок) обрабатывают определенными реагентами, в результате чего происходит отщепление аминокислоты, из которой состоит белок.

Метод Сэнгера

Наиболее современный метод. Основан на использовании синтетического олигонуклеотида (олигонуклеотиды состоят более чем из двух нуклеиновых кислот).

Используемый метод позволяет идентифицировать все, даже наиболее мелкие участки РНК, которая исследуется. Благодаря получению полной информации об аминокислотах исследователи имеют возможность восстанавливать наиболее важные операционные моменты биосинтеза.

Большое значение эта информация имеет при исследовании реакции бактерий на антибиотики.

Строение

На данный момент наука имеет убедительное количество проверенных опытным путем сведений о строении рибосом бактерий и эукариотов.

Это макромолекулярный комплекс, который состоит из двух субчастиц разной величины:

• малая субчастица;
• большая субчастица.

Малая рибосома состоит из одной рибосомной РНК и трех десятков разных белков. Основная функция малой субчастицы состоит в том, чтобы связывать нуклеопротеид с матричной РНК (мРНК).

В течение всего процесса инициации и элонгации (присоединение мономеров к цепи макромолекулы) малая субчастица удерживает мРНК. Кроме того, она обеспечивает прохождение матрицы через нуклеопротеоид.

Таким образом, малая субчастица выполняет генетическую функцию декодирования информации.

В большой субчастице содержится 3 рибосомных РНК и около 50 белковых соединений. Большая субчастица с матрицей не вступает в контакт, она ответственна за протекание химических процессов в нуклеопротеидах при образовании полипептидных связей в транслируемом полипептиде.

Процесс трансляции

Процесс синтезирования белка (как у бактерий, так и эукариотов) имеет следующий цикл:

• инициация;
• элонгация;
• терминация.

Инициация

Инициация начинается с того, что к малой субчастице рибосомы присоединяется матричная РНК.

Если рибосомная макромолекула узнает тот трехбуквенный кодон, который есть на мРНК, то происходит присоединение антикодона тРНК.

Элонгация

Присоединений аминокислот, которые принесла тРНК и продвижение рибосомы вдоль матрицы с высвобождением молекулы тРНК.

Движение по мРНК осуществляется до тех пор, пока оно не достигает стоп-кодона, который имеется во всех матрицах.

Терминация

Новообразованный белок, который состоит из протранслированных аминокислот, отсоединяется.

В некоторых случаях завершение трансляции новообразованного белка сопровождается распадом (диссоциацией) рибосомы.

Отличия синтеза белка в клетках эукариотов

Несмотря на то, что рибосомы эукариотов состоят из тех же структурных частей, что и в клетках бактерий, синтез полипептидов эукариотов имеет свои особенности:

1. Отличия в механизме инициации (узнавании кодонов и подборе антикодонов).
2. Отличия на стадии терминации. У эукариотов в некоторых случаях после завершения синтеза белка и образования новой молекулы эта молекула не отсоединяется, а начинает инициацию заново.